Rhodospirillum rubrum
| Rhodospirillum rubrum (Esmarch 1887) Molisch 1907 | |
|---|---|
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| Classificazione scientifica | |
| Dominio | Prokaryota |
| Regno | Bacteria |
| Phylum | Proteobacteria |
| Classe | Alphaproteobacteria |
| Ordine | Rhodospirillales |
| Famiglia | Rhodospirillaceae |
| Genere | Rhodospirillum |
| Specie | R. rubrum |
| Nomenclatura binomiale | |
| Rhodospirillum rubrum (Esmarch 1887) Molisch 1907 | |
Rhodospirillum rubrum (Esmarch 1887) Molisch 1907 è un batterio, più precisamente un probatterio, Gram-negativo.
È un anaerobio facoltativo, può quindi utilizzare ossigeno per la respirazione aerobica o effettuare la fermentazione alcolica in condizioni di scarsità di ossigeno.
Di colore rosa, in condizioni di crescita aerobica la fotosintesi anossigenica è geneticamente soppressa e R. rubrum è incolore. Dopo l'esaurimento dell'ossigeno, R. rubrum avvia immediatamente la produzione dell'apparato di fotosintesi comprendente proteine di membrana, batterioclorofille e carotenoidi, ovvero il batterio diventa attivo nella fotosintesi.[1]
La fotosintesi di R. rubrum differisce da quella delle piante in quanto non possiede clorofilla a, ma batterioclorofille. Mentre la batterioclorofilla può assorbire la luce fino a una lunghezza d'onda massima da 800 a 925 nm, la clorofilla assorbe la luce con una lunghezza d'onda massima da 660 a 680 nm.
R. rubrum è anche un batterio azotofissatore, cioè può esprimere e regolare la nitrogenasi, un complesso proteico in grado di catalizzare la conversione dell'azoto atmosferico (inutilizzabile dalla maggior parte degli organismi) in ammoniaca (utilizzabile per le proteine). A causa di questa importante proprietà, R. rubrum è stato un organismo modello per lo studio della fissazione dell'azoto, in modo da comprendere i complessi schemi regolatori necessari affinché questa reazione si verifichi[2][3]. È stato in R. rubrum infatti che, per la prima volta, è stata dimostrata la regolazione post-traduzionale della nitrogenasi. La nitrogenasi è modificata da una ribosilazione dell'ADP nel residuo di arginina 101 (Arg101)[4] in risposta ai cosiddetti fattori di "spegnimento" - glutammina o ammoniaca - e all'oscurità[5].
Bibliografia[modifica | modifica wikitesto]
- (EN) M. L. Ibanez, and E. S. Lindstrom, Metabolism of Sulfate by the Chromatophore of Rhodospirillum, in J Bacteriol., vol. 84, n. 3, 1962, pp. 451-455.
- ^ J. E. Schultz e P. F. Weaver, Fermentation and anaerobic respiration by Rhodospirillum rubrum and Rhodopseudomonas capsulata, in Journal of Bacteriology, vol. 149, n. 1, 1982-01, pp. 181–190, DOI:10.1128/jb.149.1.181-190.1982. URL consultato il 30 settembre 2021.
- ^ (EN) Tiago T. Selao, Stefan Nordlund e Agneta Norén, Comparative Proteomic Studies in Rhodospirillum rubrum Grown under Different Nitrogen Conditions, in Journal of Proteome Research, vol. 7, n. 8, 1º agosto 2008, pp. 3267–3275, DOI:10.1021/pr700771u. URL consultato il 30 settembre 2021.
- ^ Anders Jonsson, Pedro F. Teixeira e Stefan Nordlund, The activity of adenylyltransferase in Rhodospirillum rubrum is only affected by alpha-ketoglutarate and unmodified PII proteins, but not by glutamine, in vitro, in The FEBS journal, vol. 274, n. 10, 2007-05, pp. 2449–2460, DOI:10.1111/j.1742-4658.2007.05778.x. URL consultato il 30 settembre 2021.
- ^ M. R. Pope, S. A. Murrell e P. W. Ludden, Covalent modification of the iron protein of nitrogenase from Rhodospirillum rubrum by adenosine diphosphoribosylation of a specific arginine residue, in Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 82, n. 10, 1985-05, pp. 3173–3177, DOI:10.1073/pnas.82.10.3173. URL consultato il 30 settembre 2021.
- ^ A. H. Neilson e S. Nordlund, Regulation of nitrogenase synthesis in intact cells of Rhodospirillum rubrum: inactivation of nitrogen fixation by ammonia, L-glutamine and L-asparagine, in Journal of General Microbiology, vol. 91, n. 1, 1975-11, pp. 53–62, DOI:10.1099/00221287-91-1-53. URL consultato il 30 settembre 2021.
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